(RoniMeshulamAbramovitz/iStock) Die ersten fanden sie in Japan. Versteckt im Boden einer Kunststoffrecyclinganlage, Forscher eine Mikrobe ausgegraben das sich dazu entwickelt hatte, die Limonadenflaschen zu fressen, die seinen Lebensraum dominieren, nachdem wir sie weggeworfen haben.
Diese Entdeckung wurde bekannt gegeben im Jahr 2016 , und Wissenschaftler haben jetzt noch einen Schritt weiter gemacht. Bei der Untersuchung, wie der japanische Käfer Plastik abbaut, haben sie versehentlich ein mutiertes Enzym entwickelt, das die natürlichen Bakterien übertrifft, und weitere Optimierungen könnten eine wichtige Lösung dafür bieten Das riesige Plastikproblem der Menschheit .
„Der Zufall spielt oft eine bedeutende Rolle in der wissenschaftlichen Grundlagenforschung und unsere Entdeckung hier ist keine Ausnahme.“ sagt der Strukturbiologe John McGeehan von der University of Portsmouth im Vereinigten Königreich.
„Diese unerwartete Entdeckung legt nahe, dass es Raum für eine weitere Verbesserung dieser Enzyme gibt, was uns einer Recyclinglösung für den ständig wachsenden Berg weggeworfener Kunststoffe näher bringt.“
John McGeehan (Stefan Venter/UPIX Photography)
McGeehans Team, darunter Forscher des US-Energieministeriums Nationales Labor für erneuerbare Energien (NREL) stießen bei der Untersuchung der Kristallstruktur von PETase – dem Enzym, das der japanischen Mikrobe hilft – auf ihre Mutantenoptimierung. Ideonella sakaiensis , PET-Kunststoffe abbauen (auch bekannt als Polyethylenterephthalat ).
PET wurde bereits in den 1940er-Jahren patentiert, und obwohl das schon lange her zu sein scheint, ist es evolutionär betrachtet ziemlich neu. Der Punkt ist, während I. sakaiensis Obwohl es zwar Plastik fressen kann, hat es diesen Trick erst seit kurzem erlernen können, was bedeutet, dass es nicht so schnell frisst.
Das ist angesichts der Tatsache ein Problem enormes Ausmaß an Plastikverschmutzung auf dem Planeten, mit Milliarden Tonnen weggeworfener Abfall Anhäufung auf Mülldeponien und in unsere Ozeane gelangen , wo es sogar droht, die Fische zu verdrängen – ernsthaft .
Nicht, dass PETase ein Trottel wäre – denn PET allein braucht Jahrhunderte, um auf natürliche Weise abgebaut zu werden, und das Enzym ermöglicht es den Bakterien, diesen Zeitraum auf nur wenige Tage zu verkürzen.
Das Enzym, das PET-Kunststoff abbaut (Dennis Schroeder/NREL)
„Bereits nach 96 Stunden kann man im Elektronenmikroskop deutlich erkennen, dass die PETase PET abbaut“, sagt NREL-Strukturbiologe Bryon Donohoe.
„Und dieser Test verwendet reale Beispiele dessen, was in den Ozeanen und auf Mülldeponien zu finden ist.“
Um die Effizienz der PETase auf molekularer Ebene zu untersuchen, erstellte das Team mithilfe von Röntgenstrahlen ein ultrahochauflösendes 3D-Modell des Enzyms, das einen beispiellosen Einblick in das aktive Zentrum der PETase ermöglichte, das es ihr ermöglicht, ihr PET-Ziel zu greifen und abzubauen – und auch zufällig, wie dieser Mechanismus verbessert werden kann.
„Die Möglichkeit, das Innenleben dieses biologischen Katalysators zu sehen, lieferte uns die Blaupausen für die Entwicklung eines schnelleren und effizienteren Enzyms“, sagt er McGeehan .
Mit der Hypothese, dass sich das PETase-Enzym in Gegenwart von PET entwickelt haben muss, um herauszufinden, wie der Kunststoff abgebaut werden kann, mutierten die Forscher das aktive Zentrum der PETase, um zu sehen, ob sie es näher an ein anderes Enzym namens Cutinase bringen könnten.
Obwohl sie damit nicht gerechnet hatten, zeigte diese Anpassung letztendlich, dass das Enzym im Hinblick auf den Abbau von Kunststoffen noch weiter optimiert werden kann.
(David Jones)
„Überraschenderweise stellten wir fest, dass die PETase-Mutante die Wildtyp-PETase beim Abbau von PET übertrifft.“ sagt NREL-Materialwissenschaftler Nic Rorrer .
„Das Verständnis, wie PET mithilfe von Computertools an die katalytische Stelle der PETase bindet, hat dazu beigetragen, die Gründe für diese verbesserte Leistung aufzuklären.“ Angesichts dieser Ergebnisse ist klar, dass noch erhebliches Potenzial für eine weitere Verbesserung seiner Aktivitäten besteht.“
Während die mutierte PETase bisher nur etwa 20 Prozent effizienter beim Abbau von Plastik ist als das natürlich vorkommende Enzym, ist es laut dem Team wichtig, dass wir jetzt wissen, dass diese Enzyme optimiert und erweitert werden können.
Das bedeutet, dass zukünftige technische Versionen noch besser in der Lage sein sollten, Plastik zu fressen, und uns möglicherweise dabei helfen können, auch andere Arten von Materialien zu recyceln.
Beispielsweise ist die optimierte PETase auch in der Lage, einen PET-Ersatzstoff namens PEF (Polyethylenfurandicarboxylat) abzubauen, den die natürliche PETase nicht verarbeiten kann.
Es wird eine Weile dauern, bis diese Innovationen genutzt werden können, um die Milliarden Tonnen Plastik, die wir bereits angehäuft haben, abzubauen, aber jetzt, da wir einen Proof of Concept haben, können wir die Wissenschaft nutzen, um der Natur beim Abbau zu helfen unten ein unnatürliches Material, das geht sonst einfach nicht schnell genug weg .
„Wir haben gelernt, dass PETase noch nicht vollständig für den Abbau von PET optimiert ist“, Biotechnologe Gregg Beckham vom NREL erklärt .
„Und jetzt, da wir dies gezeigt haben, ist es an der Zeit, die Werkzeuge der Proteintechnik und -evolution anzuwenden, um es weiter zu verbessern.“
Über die Ergebnisse wird berichtet Verfahren der Nationalen Akademie der Wissenschaften (Link unten zum Zeitpunkt des Schreibens).